Co dzieje się z tkanką łączną po usunięciu z niej włókien kolagenowych?

Co dzieje się z tkanką łączną po usunięciu z niej włókien kolagenowych? W artykule zostaną omówione właściwości tkanek resorbowalnych oraz funkcje włókien sprężystych i siateczkowatych w tkance łącznej. Omówimy również wpływ siły na monomery kolagenu. Aby zrozumieć więcej, przyjrzyjmy się budowie tkanek łącznych. Oto trzy rodzaje kolagenu: typ I, typ II i typ III.

Wchłanialna tkanka łączna to rodzaj włóknistej tkanki łącznej nie zawierającej lub zawierającej minimalną ilość elastyny. Składa się z włókien kolagenowych typu I i typu III pochodzenia wieprzowego lub bydlęcego i jest łatwo manipulowany. Jego zmienne właściwości sieciujące pomagają promować przyczepianie się komórek tkanki łącznej i agregację płytek krwi, a tym samym przyspieszają gojenie się ran.

Resorbowalne błony kolagenowe są stosowane w leczeniu ubytków kości. Błony te nie pękają, ale tworzą się ponownie. Resorbowalna błona kolagenowa to rusztowanie, które zachowuje swój kształt i funkcję barierową przez dłuższy czas. Resorbowalne błony kolagenowe nie wymagają powtórnej operacji w celu ich usunięcia. Błony te są zwykle używane w przypadku większych ubytków kostnych.

Ten rodzaj tkanki łącznej składa się z gęstej akumulacji fibroblastów i kolagenu. Liczba fibroblastów i włókien kolagenowych jest zmienna, a histologiczna charakterystyka tkanki zależy od ciężkości rany. W nowo powstałych ranach włókna kolagenowe są niedojrzałe i obrzękłe. Z drugiej strony elastyczna tkanka łączna może rozciągnąć się do połowy swojej długości, a następnie powrócić do pierwotnego rozmiaru. Znajduje się w prawie każdym naczyniu krwionośnym i we wszystkich narządach ciała.

W ciągu pierwszych dwóch tygodni badania w górnej części przeszczepu kostnego utworzyły się wchłanialne błony kolagenowe. W tej grupie nie było wyraźnej granicy między resorbowalną błoną kolagenową a miejscem biorczym. Kilka tygodni później zaobserwowano częściową resorpcję przeszczepu kostnego z aktywnością osteoklastyczną w górnej części przeszczepu. W tym okresie nie wystąpiło odrzucenie immunologiczne.

Substancje reagujące z kwasem retinowym znajdują się na powierzchni włókien siatkowatych. Są to zasadniczo włókna kolagenowe, które utraciły swój płaszcz glikoproteinowy. Substancje reagujące z kwasem retinowym znajdują się w tkankach hemopoetycznych. Ich komórki mają duże owalne jądra i różowe wyrostki gwiaździste. Specjalne plamy mogą ujawnić te włókna w części tkanki. Wyglądają jak ciemno zabarwiona siatka. W EM wyglądają jak drobne włókna kolagenowe.

Substancje reagujące z kwasem retinowym mają podobną budowę do kolagenu i można je wykryć za pomocą immunohistochemii. Występują również w zrębie tkanek hemopoetycznych. Ponieważ tkanka siateczkowa składa się z komórek o dużej gęstości, obszar otaczający tętnice, żyły i węzły chłonne zawiera więcej kolagenu niż jakikolwiek inny narząd.

Substancje reagujące z kwasem retinowym wpływają również na właściwości mechaniczne tkanki łącznej. Kolagen jest podstawowym składnikiem odpornym na siły rozciągające i ściskające. Z drugiej strony włókna elastyczne są odporne na ściskanie i rozciąganie. Podobnie jak kolagen, włókna te są podobne do gumy. Są również źródłem odporności na rozciąganie i są również obecne w dużych ilościach.

W procesie naprawy powstają substancje reagujące z kwasem retinowym. Składają się głównie z glikoprotein i proteoglikanów, które mają duże polisacharydowe łańcuchy boczne. Odpowiadają za wiązanie wody i nadanie substancji gruntowej żelowej konsystencji. Substancje reagujące z kwasem retinowym są dobrze rozpuszczalne i zwykle są ekstrahowane za pomocą rozpuszczalników utrwalających.

Substancje reagujące z kwasem retinowym znajdują się w ludzkiej tkance łącznej. In vivo odgrywają kluczową rolę w procesie naprawy ścięgien i więzadeł. Substancje reagujące z kwasem retinowym są ważne w zapobieganiu chorobie zwyrodnieniowej stawów. Ponadto włókna siatkowate znajdują się w wielu narządach w całym ciele, w tym w skórze.

Funkcją włókien elastycznych w tkance łącznej jest zapewnienie sprężystości i elastyczności tkanki łącznej. Po usunięciu włókien kolagenowych zmiana w zespoleniu włókien elastycznych powoduje, że skóra staje się luźna i mniej elastyczna. Jednym z przykładów takiej zmiany jest zdegenerowana cutis laxa. Celem pracy było zbadanie roli włókien elastycznych w zwyrodnieniu tkanki łącznej.

Włókna elastyczne składają się z rdzenia z elastyny i otoczki mikrofibrylarnej zbudowanej z wielu mniejszych cząsteczek zwanych fibulinami. Te mikrofibryle zawierają kilka glikoprotein, w tym fibrylinę i elastynę. Fibryliny są niezbędne dla integralności włókien elastycznych. Po usunięciu włókien kolagenowych stężenie elastyny ulega zmniejszeniu.

Włókna elastyczne są najliczniejszymi rodzajami włókien w tkance łącznej i odgrywają ważną rolę w regulacji elastyczności skóry. Pozwalają skórze poruszać się względem podszewki. Włókna kolagenowe w zwykłej tkance łącznej są ułożone w jednym kierunku i nadają tkance wytrzymałość na rozciąganie. Chociaż jest to główny powód, dla którego skóra jest luźna, nie jest to jedyny przykład tego typu tkanki.

Metaboliczny obrót elastyny jest powolny, z okresem półtrwania porównywalnym z czasem życia człowieka. Jednak ciągła przebudowa włókien elastycznych może nie być konieczna do utrzymania ich funkcji. Jednak elastazy są obecne w kilku tkankach i wydzielane przez różne typy komórek. W niektórych przypadkach enzymy te degradują elastynę. Nie są one jednak główną przyczyną degeneracji włókien elastycznych.

W eksperymentach z pojedynczymi cząsteczkami, takimi jak DNA, zaobserwowaliśmy, że na monomery kolagenu działa siła rozciągająca. Efekty te poprawiają rozkład kierunkowy i zwiększają prostość pojedynczego włókna. Jedno z badań Wilsona95 uregulowało samoorganizację monomerów kolagenu za pomocą nanolitografii zanurzeniowej, która polega na rysowaniu linii na złotej powierzchni. Metoda ta ma kilka zalet w porównaniu z innymi technikami, ponieważ możliwe jest bezpośrednie przyłożenie działania pola magnetycznego lub elektrycznego do monomerów kolagenu.

W poprzednich eksperymentach stwierdziliśmy, że słabe wiązanie pęka z dużą szybkością z początkową wielkością około 500 pN, z mniejszymi okresami 78 nm. To pokazuje, że słabe wiązanie pęka, gdy przyłożona jest do niego siła większa niż dziesięć pN. Było to jednak znacznie mniej niż oczekiwalibyśmy przy złamaniu kręgosłupa kolagenowego, co powinno wymagać sił ponad 1000 pN. W naszych eksperymentach zaobserwowaliśmy większy pik przy 22 nm, z prążkami przy 23 nm pojawiającymi się w 3% włókienek kolagenowych.

Wpływ siły na monomery kolagenu to wieloskalowe sprzężone mechanizmy, które obejmują nieregularny rozkład sił w wiązce włókien. Zakłada się, że włókna kolagenowe mają kołowy przekrój i karbowaną strukturę. Włókna jako całość są zorientowane w kierunku przyłożonej siły. Ten nierównomierny rozkład sił powoduje zakrzywioną morfologię włókien po rozciąganiu.

Orientacja włókien kolagenowych wpływa na właściwości mechaniczne, właściwości fizjologiczne i właściwości biochemiczne. Obecne zrozumienie mechanizmu odpowiedzialnego za orientację włókien jest niewystarczające. Zrozumienie tego procesu pomoże nam opracować skuteczne rusztowania do funkcjonalnej naprawy tkanek. Możemy również uzyskać wgląd w histomorfologię tkanek. Doprowadzi to do bardziej skutecznych zastosowań rusztowań zorientowanych na włókna. Przyniesie to korzyści pacjentom na różne sposoby.

W tkankach miękkich włókna kolagenowe odgrywają ważną rolę w strukturach nośnych. Składają się z wielu warstw, z których każda ma wyraźną orientację kątową. Podczas początkowego cyklu deformacji włókna kolagenowe układają się zgodnie z kierunkiem przyłożonej siły. Wielokrotne rozciąganie próbki powoduje dezorientację sieci kolagenowej w dwóch różnych kierunkach, prostopadłych do kierunku siły.

Autorzy stwierdzili, że orientacje włókien kolagenowych były podobne w trzech regionach: LA, CT i SA. W dniu 0 włókna ułożyły się w kierunku nieobciążonego, rozciągniętego stanu, podczas gdy trzeciego dnia były mniej ułożone. Co ciekawe, orientacje włókien nie zmieniły się znacząco między warunkami rozciągniętymi i bezkomórkowymi. Sugeruje to, że trakcja komórkowa, a także proces usuwania tkanki, przyczyniają się do orientacji włókien kolagenowych w tkance.

Po usunięciu włókien kolagenowych z tkanki charakteryzują się dwiema rodzinami włókien o podobnej orientacji. Nazywa się to anizotropową próbką kolagenu. Próbka początkowo zawiera włókna z obu rodzin. Włókna migrują z jednej rodziny do drugiej w miarę wzrostu odkształcenia. W rezultacie orientacja włókien jednej rodziny wzrasta, gdy jest ona rozciągana, podczas gdy w drugiej rodzinie jest odwrotnie.

Oprócz porównania orientacji włókien w różnych grupach terapeutycznych, naukowcy opracowali algorytm do ilościowego pomiaru orientacji włókien kolagenowych podczas rozciągania. Ta metoda została nazwana kinematyką włókien 3D i jest wyjątkowa, ponieważ pokazuje nieafiniczne zachowanie włókien w płaszczyźnie xy skóry. Jest to również dokładniejsze niż założenie afiniczne i pozwala na statystyczne porównania między różnymi terapiami.

Skomentuj

Twój adres e-mail nie zostanie opublikowany. Wymagane pola są oznaczone *